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08.10.2012 11:31

Prof. John A. Robinson mit Max-Bergmann-Medaille ausgezeichnet

Forschung im Bereich der biologischen Chemie beschäftigt sich mit der Synthese von Verbindungen von medizinischem Nutzen oder der Aufklärung wichtiger biologischer Vorgänge. John A. Robinson vom Organisch-Chemischen Institut der Universität Zürich hat im Jahre 2012 die Max-Bergmann-Medaille für seine Verdienste im Bereich der Peptidforschung erhalten. Dieser Preis stellt eine der prestigeträchtigsten Auszeichnungen der Peptidforschung im deutschsprachigen Raum dar.


Prof. Dr. John A. Robinson wurde mit der Max-Bergmann-Medaille 2012 ausgezeichnet.

Das Konzept, das John Robinson in seiner Forschung verfolgt, ist seit längerem bekannt: Man versucht die Bindestelle von Proteinen, die eine wichtige biochemische Rolle spielen, durch kleinere Moleküle darzustellen. Damit können Wechselwirkungen zwischen Molekülen, die in bestimmten Krankheitsbildern von Bedeutung sind, unterbunden werden. Von Bedeutung für die pharmazeutische Anwendung ist, dass sich solche kleineren Moleküle im Gegensatz zu den Proteinen als Arzneistoffe verwenden lassen. John A. Robinson hat sich mit sogenannten beta-Haarschlaufen Mimetika befasst. Beta-Haarschlaufen sind ein häufig angetroffenes Strukturelement in den Proteinrezeptoren. Um die komplexen natürlichen Rezeptoren gut erkennen zu können, müssen die Mimetika diese Strukturen möglichst genau abbilden. Die Gruppe um John A. Robinson hat einen Molekülbaustein entwickelt, der aus zwei Aminosäuren besteht. Dieser Baustein zwingt die Peptidkette in die richtige dreidimensionale Struktur und ist integraler Bestandteil der von ihm entwickelten Peptide geworden.

John A. Robinson hat es mit seinen Mitarbeitern geschafft, sich interessante biologische Ziele zu suchen und erfolgreich mit seiner Strategie Peptide mit hoher biologischer Aktivität in diesen Anwendungen zu schaffen. Exemplarisch sollen hier drei Beispiele genannt werden.

Die Wechselwirkung von TAR, einer speziellen RNA des HI-Virus, mit dem regulatorischen TAT Protein, ist von therapeutischer Bedeutung, weil es für die Virus-Replikation von Bedeutung ist. John A. Robinson ist es gelungen hochselektive und hochaffine Inhibitoren für die TAT-TAR Interaktion zu entwickeln. In Zusammenarbeit mit der Firma Polyphor, einem inzwischen gut etablierten Unternehmen, ein Startup der Universität Zürich, gelang der Gruppe von John A. Robinson auch die Entwicklung eines Peptides, das als Inhibitor für den CXCR4 Rezeptor fungiert. Dieser Rezeptor ist bei der Erkennung der menschlichen Zellen durch den HI-Virus von wichtiger Bedeutung. Zudem ist der Inhibitor aber auch für bestimmte Krebserkrankungen von grossem Interesse. Derzeit befindet sich der aussichtsreichste Kandidat in der zweiten klinischen Phase.

Ein bisschen Glück gehört auch zur naturwissenschaftlichen Forschung. Als die Gruppe von John A. Robinson das natürlich vorkommende Peptid Protegrin für die Anwendung als Peptid-Antibiotikum zu optimieren versuchte, entstand eine Gruppe von Peptiden, die eine hohe Selektivität in ihrer biologischen Aktivität gegen den Stamm Pseudomonas aeruginosa aufwies. Dieser Stamm wird häufig in Krankenhäusern angetroffen. Für gesunde Menschen stellen diese Bakterien normalerweise kein grosses Problem dar, für Patienten mit einem geschwächten Immunsystem ist dagegen eine Infektion häufig tödlich. Biologische und mikroskopische Untersuchungen zeigten, dass Pseudomonas aeruginosa-Zellen, die mit dem von John A. Robinson entwickelten Peptid inkubiert worden waren, auffällige Änderungen an ihrer äusseren Zellhülle, der sogenannten Zell-Membran, aufwiesen. Aufwendige Folgeuntersuchungen, in deren Verlauf die Peptide chemisch an ihre Zielmoleküle gebunden wurden, ergaben, dass der Wechselwirkungs-partner ein Membranprotein ist, das an der Biosynthese der Zellmembran beteiligt ist. Im Gegensatz zu den klassischen Penicillinen greift dieses Peptid somit an einer ganz anderen Stelle der Biosynthese ein. John A. Robinson und seine Mitarbeiter hatten ein völlig neues Target in der Antibiotikaforschung entdeckt. Das Echo in der wissenschaftlichen Welt, so in der Zeitschrift Science, war beachtlich. Auch Zeitungen wie die Financial Times Deutschland oder die Frankfurter Allgemeine Zeitung berichteten über seine Entdeckung.

Viele der von seiner Gruppe entwickelten Peptide werden noch für ihre Anwendung als Arzneistoff optimiert. Die Tatsache, dass die Methode von John A. Robinson bereits eine Vielzahl interessanter Verbindungen hervorgebracht hat, ist ein grosser Erfolg. Die Max-Bergmann-Medaille stellt eine Krönung der Arbeit von John A. Robinson und seiner Mitarbeiter dar. In diesem Sinne wünschen wir John A. Robinson weiterhin grossen Erfolg in seiner Forschung und sind gespannt, welchen neuen Targets er sich in Zukunft zuwenden wird. 

Text: Prof. Dr. Oliver Zerbe, Organisch-Chemisches Institut der UZH 


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